Скачати 1.81 Mb.
|
Знайти матеріал для освоєння цих питань можна в одному з наступних джерел. Обов'язкова література. Цільові навчальні задачі. Технологічна карта заняття |
^ 1. Губський Ю.Г. Біологічна хімія. – Київ - Тернопіль.: ”Укрмедкнига”, 2000.-С. 86-87, 89-91, 99-100, 106. 2. Тестовые задания по биологической химии. Под ред. Б.Г.Борзенко. – Донецк 2000.-С.5-24. 3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.-М.: “Медицина”, 1998.-С.114-129, 139-143, 163-165. 4. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.-М.: “Медицина”, 1990.-С..92-105,112-115, 129-131. 5. Николаев А.Я. Биологическая химия. -М.: ”Высшая школа”, 1989.-С.53-61, 78, 89-92. 6. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии.- Ростов-на-Дону.: “Феникс”, 1999.-С.90-95, 101-102, 108-111. 7. Лекції по темі: ” Ферменти. Природа і властивості ”. 8. Граф логічної структури (Додаток 1). 9. Інструкція до практичного заняття. Додаткова література . Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия.- М.-С-П.: “Издателбство Бином-невский Диалект”, 1999. -368 с. 2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека.- М.:“Мир” 1993.- 384 с. 3. Строев Е.А. Биологическая химия. - М.: “Высшая школа”, 1986. - 479 с. Після вивчення перерахованих вище питань для самоперевірки засвоєння матеріалу по досліджуваній темі пропонується вирішити наступні цільові навчальні задачі. ^ . Задача 1. Фермент, що складається з чотирьох субодиниць, обробили меркаптоетанолом, що відновлює дисульфідні зв'язки, що привело до втрати каталітичної активності. З чим зв'язана інактивація ферменту? А. З втратою нативной структури - денатурацією. В. З руйнуванням тільки четвертинної структури. С. З втратою тільки третинної структури. D . З розпадом тільки вторинної структури. E . З гідролізом пептидних зв'язків. Задача 2. Для вивчення термолабільністі альфа - амілази слини в інкубаційну суміш доданий буферний розчин, крохмаль і прокип'ячена слина. Яку якісну реакцію варто провести, щоб переконатися в наявності нерозщепленого крохмалю в цій інкубаційній суміші? А. Реакцію з реактивом Люголя. B. Реакцію “срібного дзеркала”. C. Реакцію “мідного дзеркала”. D. Пробу Троммера. E. Ксантопротеїнову реакцію. Задача 3. У дві пробірки, що містять по 2 мл крохмалю, додали по 1 мл розведеної слини. У 1 пробірку додали 2 мл фосфатного буферу рН 3,6; у 2 - ті ж буфери з рН 7,0. 3.1. Що Ви будете спостерігати при проведенні реакції Троммера в першій пробірці після інкубації? А. Поява синього фарбування B. Знебарвлення розчину C. Поява червоного фарбування D. Поява жовтого фарбування 3.2. Що Ви будете спостерігати при проведенні реакції Троммера в другій пробірці після інкубації? А. Поява синього фарбування B. Знебарвлення розчину C. Поява червоного фарбування D. Поява жовтого фарбування Задача 4. При вивченні активності альфа - амілази слини необхідно довести наявність ферментативного розщеплення крохмалю до глюкози. За допомогою якої якісної реакції можна довести наявність глюкози? A. Реакції “срібного дзеркала”. B. Реакції з реактивом Люголя. C. Реакції “мідного дзеркала”. D. Проби Троммера. E. Ксантопротеїнової реакції. Задача 5. У гастроентерологічного хворого знижена кислотність шлункового соку, внаслідок чого порушене перетравлення білків у шлунку. Яка властивість ферментів, що перетравлюють білки (зокрема, пепсину) виявляється в даному випадку? A. Залежність активності ферментів від рН. B. Специфічність ферментів. C. Термолабільність ферментів. D. Денатурація ферментів. E. Вплив інгібіторів на активність ферментів. Задача 6. Панкреатична альфа - амілаза здійснює перетравлення вуглеводів, не впливаючи на розщеплення ліпідів і білків. Яка властивість ферменту виявляється в даному випадку? A. Відносна специфічність. B. Абсолютна специфічність. C. Стереоспецифічність. D. Залежність від рН. E. Денатурація ферментів Задача 7. При моделюванні біохімічного процесу суміш, що містить субстрат реакції, буферний розчин і фермент, інкубували при температурі 80 С протягом 30 хвилин. Якісна реакція на продукт негативна. Яка властивість ферментів привела до припинення реакції? A. Відносна специфічність. B. Абсолютна специфічність. C. Стереоспецифічність. D. Залежність від рН. E. Денатурація ферментів Задача 8. У хірургічній практиці гнійні рані обробляють розчинами, що містять протеолітичні ферменти. На чому засноване використання даних ферментів? A. На здатності протеолітичних ферментів розщеплювати білки B. На здатності протеолітичних ферментів розщеплювати вуглеводи C. На здатності протеолітичних ферментів розщеплювати ліпіди D. На здатності протеолітичних ферментів розщеплювати нуклеїнові кислоти Задача 9. Нормальні клітини здатні перетворювати аспарагінову кислоту в аспарагін. Деякі лейкозні клітини позбавлені цієї здатності. Додавання аспарагінази (ферменту, що розщеплює аспарагін) у кров хворих лейкозом може привести до загибелі ракових клітин. Який вид специфічності виявляє цей фермент? A. Відносну B. Абсолютну C. Стереоспецифічність Задача 10. Розподіл ізоферментів лактатдегідрогенази (ЛДГ) у різних органах нерівномірний: у серцевому м'язі переважає ЛДГ1, у кістякових м'язах - ЛДГ5. У нормі активність цих ізоферментів у сироватці крові низька, при деструкції тканини активність відповідних ізоформ у крові різко зростають, тому такі ферменти називаються “індикаторними”. Як зміниться активність у крові ЛДГ1 при інфаркті міокарда? A. Збільшиться B. Зменшиться C. Не зміниться Правильність рішення перевірте, зіставивши їх з еталонами відповідей. Еталони відповідей до рішення цільових навчальних задач. 1.-А, 5.-А, 7.-Е, 9.-В. На занятті проводиться тестовий контроль вихідного рівня знань студентів і його корекція. Перевіряється виконання домашнього завдання. Потім студенти приступають до виконання лабораторної роботи, використовуючи при цьому інструкцію . Після виконання лабораторної роботи необхідно оформити протокол, зробити висновки до роботи, що перевіряє і контролює викладач. Проводиться тестовий контроль по темі, підводяться підсумки роботи. ^
|